pmjТихоокеанский медицинский журналPacific Medical Journal1609-1175TGMUpmj-833Research ArticleОБЗОРЫREVIEWSДинамика апоптоза и его регуляция при травме верхнечелюстного синусаESTIMATING DYNAMICS OF APOPTOSIS AND ITS REGULATION IN CASE OF MAXILLARY SINUSЕдрановС. С.EdranovS. S.noemail@neicon.ruЦойВ. Г.TsoyV. G.buchento@list.ruХетееваИ. М.KheteevaI. M.noemail@neicon.ruВладивостокский государственный медицинский университетРоссияVladivostok State Medical UniversityRussian FederationООО «Мобильная операционная бригада»РоссияMobile Surgical Team Co LtdRussian FederationСтоматологическая клиника «Алмаз-ДВ»РоссияDental Clinic Almaz’Russian Federation201328032013011215Copyright © Едранов С.С., Цой В.Г., Хетеева И.М., 20132013Едранов С.С., Цой В.Г., Хетеева И.М.Edranov S.S., Tsoy V.G., Kheteeva I.M.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.tmj-vgmu.ru/jour/article/view/833

В обзоре обобщаются результаты собственных исследований автора молекулярных механизмов апоптоза и его роли в репарации слизистой оболочки при деафферентации и механической травме верхнечелюстного синуса. Развитие апоптоза, степень наработки оксида азота, p53 и Bcl-2 в клетках слизистой оболочки представляют взаимозависимый механизм. В разные сроки после повреждения оксид азота может оказывать апоптогенное и/или антиапоптогенное действие. Эти процессы сводятся к редукции вторичного повреждения клеток путем влияния оксида азота на апоптоз, а также стимуляции трофики и регенераторных способностей слизистой оболочки. Ингибирование апоптоза может способствовать регенерации, а его стимуляция в перспективе оказывать цитопротективное влияние при вторичном повреждении продуктами воспалительных реакций.

The paper overviews results of authors’ studies into molecular mechanisms of apoptosis and its role in reparation of mucous coat after deafferentation and mechanical injury of maxillary sinus. The progression of apoptosis, extent of production of nitric oxide, p53 and Bcl-2 in mucous cells appear to be interdependent. The nitric oxide is capable of showing proand anti-apoptogenic effects in different periods after injury. These processes result in the reduction of secondary injury of cells due to nitric oxide effects on apoptosis and stimulation of trophic and regeneration-related capabilities of the mucous coat. The inhibition of apoptosis can facilitate the regeneration processes. The stimulation of apoptosis in future may exhibit cytoprotective effects in case of secondary injury of inflammatory products

апоптозмолекулярные факторыповреждениерегенерацияapoptosismolecular factorsinjuryregenerationReferencesЕдранов С.С. Апоптоз как фактор организации посттравматического воспаления // Тихоокеанский медицинский журнал. 2012. № 2. С. 100-104.Едранов С.С. Апоптоз как фактор организации посттравматического воспаления // Тихоокеанский медицинский журнал. 2012. № 2. С. 100-104.Едранов С.С. Нитроксидсинтаза тучных клеток слизистой оболочки максиллярной пазухи крыс при травме верхнечелюстного нерва // Тихоокеанский медицинский журнал. 2011. № 4. С. 53-56.Едранов С.С. Нитроксидсинтаза тучных клеток слизистой оболочки максиллярной пазухи крыс при травме верхнечелюстного нерва // Тихоокеанский медицинский журнал. 2011. № 4. С. 53-56.Едранов С.С., Ковалева И.В., Крюков К.И., Коновко А.А., Анатомо-гистологическое исследование верхнечелюстного синуса белой крысы // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2004. № 12. С. 680-683.Едранов С.С., Ковалева И.В., Крюков К.И., Коновко А.А., Анатомо-гистологическое исследование верхнечелюстного синуса белой крысы // Бюлл. экспер. биол. и мед. 2004. № 12. С. 680-683.Едранов С.С., Мотавкин П.А. Апоптоз как механизм повреждения слизистой оболочки максиллярной пазухи крыс при экспериментальной травме верхнечелюстного нерва // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2012. Т. 153, № 4. С. 518-522.Едранов С.С., Мотавкин П.А. Апоптоз как механизм повреждения слизистой оболочки максиллярной пазухи крыс при экспериментальной травме верхнечелюстного нерва // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2012. Т. 153, № 4. С. 518-522.Калиниченко С.Г., Матвеева Н.Ю. Морфологическая характеристика апоптоза и его значение в нейрогенезе // Морфология. 2007. Т. 131, № 2. С. 16-28.Калиниченко С.Г., Матвеева Н.Ю. Морфологическая характеристика апоптоза и его значение в нейрогенезе // Морфология. 2007. Т. 131, № 2. С. 16-28.Лушников Е.Ф., Абросимов А.Ю. Гибель клетки (апоптоз). М.: Медицина, 2001. 190 с.Лушников Е.Ф., Абросимов А.Ю. Гибель клетки (апоптоз). М.: Медицина, 2001. 190 с.Матвеева Н.Ю., Калиниченко С.Г., Пущин И.И., Мотавкин П.А. Роль оксида азота в апоптозе нейронов сетчатки плодов человека // Морфология. 2006. Т. 123, № 1. С. 40-49.Матвеева Н.Ю., Калиниченко С.Г., Пущин И.И., Мотавкин П.А. Роль оксида азота в апоптозе нейронов сетчатки плодов человека // Морфология. 2006. Т. 123, № 1. С. 40-49.Пальцев М.А. Молекулярные основы апоптоза // Вестник РАМН. 2002. Т. 72, № 1. С. 13-21.Пальцев М.А. Молекулярные основы апоптоза // Вестник РАМН. 2002. Т. 72, № 1. С. 13-21.Фильченков А.А. Каспазы: ругуляторы апоптоза и других клеточных функций // Биохимия. 2003. № 68. С. 453-466.Фильченков А.А. Каспазы: ругуляторы апоптоза и других клеточных функций // Биохимия. 2003. № 68. С. 453-466.Ярилин А.А. Апоптоз. Природа феномена и его роль в целостном организме // Патологическая физиология. 1998. № 2. C. 38-48.Ярилин А.А. Апоптоз. Природа феномена и его роль в целостном организме // Патологическая физиология. 1998. № 2. C. 38-48.Chae I.H., Park K.W., Kim H.S., Oh B.H. Nitric oxide-induced apoptosis is mediated by Bax/Bcl-2 gene expression, transition of cytochrome c, and activation of caspase-3 in rat vascular smooth muscle cells // Clin. Chim. Acta. 2004. Vol. 341. P. 83-91.Chae I.H., Park K.W., Kim H.S., Oh B.H. Nitric oxide-induced apoptosis is mediated by Bax/Bcl-2 gene expression, transition of cytochrome c, and activation of caspase-3 in rat vascular smooth muscle cells // Clin. Chim. Acta. 2004. Vol. 341. P. 83-91.Chung E.Y., Kim S.J., Ma X.J. Regulation of cytokine production during phagocytosis of apoptotic cells // Cell Research. 2006. Vol. 16. P. 154-161.Chung E.Y., Kim S.J., Ma X.J. Regulation of cytokine production during phagocytosis of apoptotic cells // Cell Research. 2006. Vol. 16. P. 154-161.Dubikov A.I., Kalinichenko S.G. Small molecules regulating apoptosis in the synovium in rheumatoid arthritis // Scand. J. Rheumatol. 2010. Vol. 39. P. 368-372.Dubikov A.I., Kalinichenko S.G. Small molecules regulating apoptosis in the synovium in rheumatoid arthritis // Scand. J. Rheumatol. 2010. Vol. 39. P. 368-372.Ferri K. Apoptosis control in syncytia induced by thy HIV type 1-envelope glycoprotein complex, role of mitochondria and caspase // J. Exp. Med. 2000. Vol. 192. P. 1081-1092.Ferri K. Apoptosis control in syncytia induced by thy HIV type 1-envelope glycoprotein complex, role of mitochondria and caspase // J. Exp. Med. 2000. Vol. 192. P. 1081-1092.Hengarten O.M. The biochemistry of apoptosis // Nature. 2000. Vol. 407. P. 770-775.Hengarten O.M. The biochemistry of apoptosis // Nature. 2000. Vol. 407. P. 770-775.Ho P.K., Hawkins C.J. Mammalian initiator apoptotic caspases // FEBS J. 2005. Vol. 272. P. 5436-5453.Ho P.K., Hawkins C.J. Mammalian initiator apoptotic caspases // FEBS J. 2005. Vol. 272. P. 5436-5453.Horky M., Kotala V, Anton M. et al. Nucleolus and apoptosis // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2002. Vol. 973. P. 258-264.Horky M., Kotala V, Anton M. et al. Nucleolus and apoptosis // Ann. N.Y. Acad. Sci. 2002. Vol. 973. P. 258-264.Ju E.J., Kwak D.H., Lee D.H. et al. Pathophysiological implication of ganglioside GM3 in early mouse embryonic development through apoptosis // Arch. Pharm. Res. 2005. Vol. 28. P. 1057-1064.Ju E.J., Kwak D.H., Lee D.H. et al. Pathophysiological implication of ganglioside GM3 in early mouse embryonic development through apoptosis // Arch. Pharm. Res. 2005. Vol. 28. P. 1057-1064.Kuida K., Haydar T., Kuan C. et al. Reduced apoptosis and cytochrome c-mediated caspase activation in mice lacking caspase 9 // Cell. 1998. Vol. 94. P. 352-337.Kuida K., Haydar T., Kuan C. et al. Reduced apoptosis and cytochrome c-mediated caspase activation in mice lacking caspase 9 // Cell. 1998. Vol. 94. P. 352-337.Meier P, Finch A., Evan G. Apoptosis in development // Nature. 2000. Vol. 407. P. 796-801.Meier P, Finch A., Evan G. Apoptosis in development // Nature. 2000. Vol. 407. P. 796-801.Moll U.M., Zaika A. Nuclear and mitochondrial apoptotic pathways of p53 // FEBS Lett. 2001. Vol. 493. P. 65-69.Moll U.M., Zaika A. Nuclear and mitochondrial apoptotic pathways of p53 // FEBS Lett. 2001. Vol. 493. P. 65-69.Muresanu D.F. Neurotrophic factors. Bucuresti: Libripress, 2003.464 p.Muresanu D.F. Neurotrophic factors. Bucuresti: Libripress, 2003.464 p.Neary J.T., Zimmermann H. Trophic functions of nucleotides in the central nervous system // Trends Neurosci. 2009. Vol. 32. P. 189-198.Neary J.T., Zimmermann H. Trophic functions of nucleotides in the central nervous system // Trends Neurosci. 2009. Vol. 32. P. 189-198.Niidome T., Morimoto N., Iijima S. et al. Mechanisms of cell death of neural progenitor cells caused by trophic support deprivation // Eur. J. Pharmacol. 2006. Vol. 548. P. 1-8.Niidome T., Morimoto N., Iijima S. et al. Mechanisms of cell death of neural progenitor cells caused by trophic support deprivation // Eur. J. Pharmacol. 2006. Vol. 548. P. 1-8.Oppenheim R.W. Programmed cell death // Fundamental Neuroscience / Zigmond M.J., Bloom F.E., Roberts J.L. et al., eds. San Diego: Academic, 1999. P 581-609.Oppenheim R.W. Programmed cell death // Fundamental Neuroscience / Zigmond M.J., Bloom F.E., Roberts J.L. et al., eds. San Diego: Academic, 1999. P 581-609.Perecko T., Drabikova K., Rackova L. et al. Molecular targets of the natural antioxidant pterostilbene: effect on protein kinase C, caspase-3 and apoptosis in human neutrophils in vitro // Neuroendocrinol. Lett. 2010. Vol. 28. P 34-38.Perecko T., Drabikova K., Rackova L. et al. Molecular targets of the natural antioxidant pterostilbene: effect on protein kinase C, caspase-3 and apoptosis in human neutrophils in vitro // Neuroendocrinol. Lett. 2010. Vol. 28. P 34-38.Skulachev V.P., Bakeeva L.E., Chernyak B.V. et al. Thread-grain transition of mitochondrial reticulum as a step of mitoptosis and apoptosis // Molecular and Cellular Biochemistry. 2004. Vol. 256-257. P. 341-358.Skulachev V.P., Bakeeva L.E., Chernyak B.V. et al. Thread-grain transition of mitochondrial reticulum as a step of mitoptosis and apoptosis // Molecular and Cellular Biochemistry. 2004. Vol. 256-257. P. 341-358.Sloviter R. Apoptosis: a guide for perplexed // Trends Pharmacol Sci. 2002. Vol. 23. P. 19-24.Sloviter R. Apoptosis: a guide for perplexed // Trends Pharmacol Sci. 2002. Vol. 23. P. 19-24.Van Delft M.F., Huang D.C. How the Bcl-2 family of proteins interact to regulate apoptosis // Cell Research. 2006. Vol. 16. P. 203-213.Van Delft M.F., Huang D.C. How the Bcl-2 family of proteins interact to regulate apoptosis // Cell Research. 2006. Vol. 16. P. 203-213.Yan N., Shi Y. Mechanisms of apoptosis through structural biology // Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2005. Vol. 21. P. 35-56.Yan N., Shi Y. Mechanisms of apoptosis through structural biology // Annual Review of Cell and Developmental Biology. 2005. Vol. 21. P. 35-56.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.