Роль серотонина, ацетилхолина, оксида азота и FMRF-амида в адаптации морских гребешков к гипоксии
https://doi.org/10.34215/1609-1175-2022-1-36-45
Аннотация
Проблема адаптации к кислородной недостаточности, ее роль в развитии заболеваний многие десятилетия изучается на моделях животных с разной устойчивостью к гипоксии. В данном обзоре обсуждаются данные литературы и результаты собственных исследований гормональных и медиаторных систем ЦНС, а также выяснение их роли в адаптивных физиологических и поведенческих реакциях у двустворчатых моллюсков. Анализ материалов по топографии серотонина (5-HT), ацетилхолина (ACh), оксида азота (NO) и FMRF-амид-содержащих нейронов в висцеральном ганглии и динамике их активности свидетельствует об участии нейротрансмиттеров и ферментов их синтеза в устойчивости и пластичности нервной системы морских гребешков при гипоксии.
При поддержке: Источник финансирования: работа выполнена за счет средств Российского научного фонда (Грант № 21-74-30004)
Об авторах
Е. П. Коцюба
Национальный научный центр морской биологии им. А.В. Жирмунского, Дальневосточное отделение Российской академии наук (ННЦМБ ДВО РАН)
Россия
Россия
Коцюба Елена Пантелеймоновна – старший научный сотрудник ННЦМБ ДВО РАН.
690041, Владивосток, ул. Пальчевского, 17
В. А. Дячук
Национальный научный центр морской биологии им. А.В. Жирмунского, Дальневосточное отделение Российской академии наук (ННЦМБ ДВО РАН)
Россия
Россия
Вячеслав Алексеевич Дячук - ННЦМБ ДВО РАН.
690041, Владивосток
Список литературы
1. Spicer J.I. What can an ecophysiological approach tell us about the physiological responses of marine invertebrates to hypoxia? J. Exp. Biol. 2014;217:46–56.
2. Lacoste A., Jalabert F., Malham S. K., Cueff A., Poulet, S.A. Stress and stress-induced neuroendocrine changes increase the susceptibility of juvenile oysters (Crassostrea gigas) to Vibrio splendidus. Appl. Environ. Microbiol. 2001; 67:2304–2309.
3. Черток В.М., Реутов В.П., Охотин В.Е. Павел Александрович Мотавкин – человек, педагог, ученый. Тихоокеанский мед. журнал. 2012;3:7–8.
4. Анникова Л.В., Пименова Е.А., Дюйзен И.В., Вараксин А.А. Локализация NO-ергических элементов в центральной нервной системе двустворчатого моллюска Crenomytilus grayanus// Ж. эвол. биохим. физиол. 2000; 36(5):452–457.
5. Дюйзен И.В., Анникова Л.В., Мотавкин П.А. Локализация NO-синтазы в центральной нервной системе двустворчатых моллюсков Mizuhopecten yessoensis и Modiolus kurilensis. Биол. моря. 1999;25(3):243–245.
6. Мотавкин П.А., Вараксин А.А. Гистофизиология нервной системы и регуляция размножения у двустворчатых моллюсков. М.: Наука. 1983. 208 с.
7. Мотавкин П.А., Хотимченко Ю.С., Деридович И.И. Регуляция размножения и биотехнология получения половых клеток у двустворчатых моллюсков. М.: Наука, 1990. 217 с.
8. Annikova L.V., Dyuizen I.V., Paltseva Y.N. Putative nitric oxide synthase containing nervous elements in male and female gonads of some marine bivalve mollusks revealed by NADPH-diaphorase histochemistry. Invertebr. Reprod. Dev. 2001;40:69–77.
9. Пименова Е.А., Вараксин А.А. Локализация NO-ергических элементов в ротовых лопастях, губах и пищеводе двустворчатого моллюска Crenomytilus grayanus. Ж. эвол. биохим. физиол. 2003;39(5):476–481.
10. Коцюба Е.П. Влияние повышенной температуры и гипоксии на активность NO в центральной нервной системе двустворчатых моллюсков. Ж. эвол. биохим. физиол. 2008; 44(2):200–208.
11. Коцюба Е.П. Влияние температурного стресса на активность NO-синтазы и тирозингидроксилазы в центральной нервной системе двустворчатых моллюсков. Ж. эвол. биохим. физиол. 2009;45(1):122–129.
12. Vaschenko M.A., Kotsyuba E.P. NADPH-diaphorase activity in the central nervous system of the Gray mussel Crenomytilus grayanus (Dunker) under stress conditions: a histochemical study. Mar. Environ. Res. 2008;66:249–258.
13. Wang L., Song X., Song L. The oyster immunity. Dev. Comp. Immunol. 2018; 80:99–118.
14. Larade K., Storey K.B. A profile of the metabolic responses to anoxia in marine invertebrates. Cell and molecular response to stress 3: sensing, signaling and cell adaptation. Elsevier. Amsterdam, 2002. рр 27–46. 15.
15. Wu R.S.S. Hypoxia: from molecular responses to ecosystem responses Mar. Pollut. Bull. 2002;45:35–45.
16. Dakin W.G. The visceral ganglion of Pecten, with some notes on the physiology of the nervous system, and an inquiry into the innervation of the osphradium in Lamellibranchia. Mitt.Zool. Stn.Neapel.1910;20:1–40.
17. Alavi S.M.H., Nagasawa K., Takahashi K.G., Osada M. ‘StructureFunction of Serotonin in Bivalve Molluscs. In Serotonin - A Chemical Messenger Between All Types of Living Cells. InTech: London, UK, 2017; doi:10.5772/intechopen.69165.
18. Stefano G.B., Aiello E. Histofluorescent localization of serotonin and dopamine in the nervous system and gill of Mytilus edulis (Bivalvia). Biol. Bull. 1975; 148:141–156.
19. Gainey L.F.J., Walton J.C., Greenberg M.J. Branchial musculature of a venerid clam: pharmacology, distribution, and innervations. Biol. Bull. 2003; 204:81–95.
20. Bredt D.S. Molecular characterization of nitric oxide synthase. In: Nitric oxide in the nervous system. London: Acad. Press,1995; р.1-19.
21. Dong W., Liu Z., Qiu L., Wang W., Song X., Wang X., Li Y., Xin, L., Wang L., Song, L. The modulation role of serotonin in Pacific oyster Crassostrea gigas in response to air exposure. Fish Shell. fish Immunol. 2017; 62:341–348.
22. Gonzaґlez P.M., Rocchetta I., Abele D., Rivera-Ingraham G.A. Hypoxically induced nitric oxide: potential role as a vasodilator in Mytilus edulis gills. Front. Physiol. 2019; 10:1–17.
23. Goldberg J.I., Rich D.R., Muruganathan S.P., Liu M.B., Pon J.R., Tam R., Diefenbach T.J., Kuang S. Identification and evolutionary implications of neurotransmitter–ciliary interactions underlying the behavioral response to hypoxia in Lymnaea stagnalis embryos. J. Exp. Biol. 2011; 214:2660–2670.
24. Fu X. W., Nurse C. A., Wong V., Cutz E. Hypoxia-induced secretion of serotonin from intact pulmonary neuroepithelial bodies in neonatal rabbit. J. Physiol. 2002; 539:503–510.
25. Beninger P.G, Donval A., Le Pennec M. The osphradium in Placopocten magellanicus and Pecten maximus (Bivalvia, Pectinidae): histology, ultrastructure, and implicationsfor spawning synchronization. Mar. Biol. 1995; 123:121–129.
26. Palumbo A. Nitric oxide in marine invertebrates: a comparative perspective. Comp. Biochem. Physiol. A. Mol. Integr. Physiol. 2005; 142:241–248.
27. Jiang, Q., Zhou, Z., Wang, L. Yue F., Wang J., Song L. A scallop nitric oxide synthase (NOS) with structure similar to neuronal NOS and its involvement in the immune defense // PLoS One. 2013; 8: e 869158.28.
28. Smith K.L., Galloway T.S., Depledge M.H. Neuro-endocrine biomarkers of population-induced stress in marine invertebrates. Sci. Total Environ. 2000; 262:185–190.
29. Strahl J., Abele D. Nitric oxide mediates metabolic functions in the bivalve Arctica islandica under hypoxia. PLoS One. 2020; 15: e0232360.
30. Letendre J., Leboulenger F., Durand F. Oxidative challenge and redox sensing in mollusks: effects of natural and anthropic stressors. Oxidative stress in vertebrates and invertebrates: molecular aspects of cell signaling. Chpt. 26. New York: WileyBlackwell, 2012. р.361–376.
31. Artigaud S., Lacroix C., Pichereau V., Flye-Sainte-Marie J. Respiratory response to combined heat and hypoxia in the marine bivalves Pecten maximus and Mytilus spp. Comp. Biochem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 2014;175:135–140.
32. Li Q., Zhang F., Wang M., Li M., Sun S. Effects of hypoxia on survival, behavior, and metabolism of Zhikong scallop Chlamys farreri Jones et Preston 1904. J. Ocean. Limnol. 2020; 38: 351–363.
33. Shi X., Zhou Z., Wang L., Yue F., Wang M., Yang C., Song L. The immunomodulation of acetylcholinesterase in zhikong scallop Chlamys farreri. PLoS One. 2012; 7: e30828.
34. P.J. The sensitivity and control of the scallop mantle edge. J. Exp. Biol. 1978; 75:205–221.
35. Kiss T., Krajcs N., Pirger Z., Hernádi L. Nicotinic acetylcholine receptors containing the α7-like subunit mediate contractions of muscles responsible for space positioning of the snail, Helix pomatia L. tentacle. PLoS One. 2014; 9:e109538.
36. Sakaue Y., Bellier J.P., Kimura S., D'Este L., Takeuchi Y., Kimura H. Immunohistochemical localization of two types of choline acetyltransferase in neurons and sensory cells of the octopus arm. Brain Struct. Funct. 2014; 219:323–341.
37. Simon J.R., Kuhar M.J. High-affinity choline uptake: ionic and energy requirements. J. Neurochem. 1976; 27:1355–1374.
38. Kingston A.C.N., Chappell D.R., Miller H.V., Lee S.J., Speiser D.I. Expression of G proteins in the eyes and parietovisceral ganglion of the bay scallop Argopecten irradians. Biol Bull. 2017; 233:83–95.
39. Wang-Bennett L.T., Glantz R.M. Immunocytochemical visualization of acetylcholine and glutamate in the brain and eyestalk of crayfish. Sot. Neurosci. Abstr. 1986;12:243.
40. Lionetto M.G., Caricato R., Giordano M.E., Pascariello M.F., Marinosci L., Schettino T. Integrated use of biomarkers (acetylcholinesterase and antioxidant enzymes activities) in Mytilus galloprovincialis and Mullus barbatus in an Italian coastal marine area. Mar. Pollut. Bull. 2003;46:324–330.
41. Ravaschiere A., Cutler C., Edleson K., Halem Z., Magun H., Meckler F., Cox R. Quantification of heat shock protein 70 and acetylcholinesterase over a time course suggests environmental adaptation in a foundational molluscan species. Ecotoxicol. Environ. Saf. 2017;142:222–229.
42. Beley A., Bertrand N., Beley P. Cerebral ischemia: Changes in brain choline, acetylcholine, and other monoamines as related to energy metabolism. Neurochem. Res. 1991; 16:555–561.
43. Jin X., Wang R.H., Wang H., Long C.L., Wang H. Brain protection against ischemic stroke using choline as a new molecular bypass treatment. Acta Pharmacol. Sin. 2015; 36:1416–1425.
44. Kakinuma Y., Tsuda M., Okazaki K., Akiyama T., Arikawa M., Noguchi T., Sato T. Heart-specific over expression of choline acetyltransferase gene protects murine heart against ischemia through hypoxia-inducible factor-1α-related defense mechanisms. J. Am. Heart. Assoc. 2013;2: e004887.
45. Krajniak K.G. Invertebrate FMRFamide related peptides. Protein Pept. Lett. 2013; 20: 647–670.
46. Zatylny-Gaudin C, Favrel P. Diversity of the RFamidepeptide family in mollusks. Front.Endocrinol. 2014; 5:178. doi:10.3389/fendo.2014.00178.
47. Lopez-Vera E., Aguilar M.B., Cotera E.P.H. FMRFamide and related peptides in the phylum Mollusca. Peptides. 2008; 29: 310–317.
48. Di Cosmo A., Di Cristo C. Neuropeptidergic control of the optic gland of Octopus ulgaris: FMRF-amide and GnRH immunoreactivity. J. Comp. Neurol. 1998;398:1–12.
49. Khan H.R., Price D.A., Doble K.E., Greenberg M.J., Saleuddin A.S.M. Osmoregulation and FMRFamide-related peptides in the salt marsh snail Melampus bidentatus (Say) (Mollusca: Pulmonata). Biol. Bull. 1999;196:153–162.
50. Buchberger A.R., DeLaney K., Liu Y., Vu N.Q., Helfenbein K., Li L. Mass spectrometric profiling of neuropeptides in Callinectes sapidus during hypoxia stress // ACS Chem. Neurosci. 2020;11:3097–3106.
Рецензия
Для цитирования:
Коцюба Е.П., Дячук В.А. Роль серотонина, ацетилхолина, оксида азота и FMRF-амида в адаптации морских гребешков к гипоксии. Тихоокеанский медицинский журнал. 2022;(1):36-45. https://doi.org/10.34215/1609-1175-2022-1-36-45
For citation:
Kotsyuba E.P., Dyachuk V.A. The role of serotonin, acetylcholine, nitric oxide and FMRF-amide in the adaptation of scallops to hypoxia. Pacific Medical Journal. 2022;(1):36-45. (In Russ.) https://doi.org/10.34215/1609-1175-2022-1-36-45
Просмотров:
309
Послать статью по эл. почте 