MORPHOLOGICAL AND BIOCHEMICAL ASPECTS OF APOPTOSIS IN CASE OF TEMPORAL LOBE EPILEPSY IN ADULTS AND ANIMALS
Abstract
Epilepsy is a neurological disease characterized by recurrent and non-triggered seizures. Experimental simulation of epilepsy and modern neuroimaging methods are indicative of the fact that the attacks result in the death of neurons. Examining the dead cells in the focuses of epileptiform activities allows to visualize induction of molecular mechanisms of apoptosis. This overview considers the role of apoptosis during the post-epileptiform attacks, summarizes data about mitochondrial and receptor ways of apoptosis after the epileptic seizures and indicates the activation of modulators of neuronal cell death that are caspase and proteins of Bcl-2 family, and their role in epileptogenesis.
About the Authors
П. Мотавкин
Владивостокский государственный медицинский университет
Russian Federation
Russian Federation
Ю. Дудина
Владивостокский государственный медицинский университет
Russian Federation
Russian Federation
P. A. Motavkin
Vladivostok State Medical University
Russian Federation
Russian Federation
Yu. V. Dudina
Vladivostok State Medical University
Russian Federation
Russian Federation
References
1. Дудина Ю.В. Состояние NADPH-диафоразы и кальцийсвязывающих белков в нейронах гиппокампальной формации крыс при экспериментальной эпилепсии, вызванной каинатом // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2005. Т. 139, № 3. С. 287-290.
2. Дудина Ю.В. Клеточные и нейрохимические механизмы коркового эпилептогенеза // Тихоокеанский медицинский журнал. 2005. № 4. С. 11-17.
3. Дудина Ю.В. Состояние супероксиддисмутазы в нейронах височной коры крыс при экспериментальной эпилепсии // Морфология. 2006. № 4. С. 47-48.
4. Дудина Ю.В., Мотавкин П.А. Роль оксида азота в эпилептогенезе // Дальневосточный медицинский журнал. - 2005. № 1. С. 109-112.
5. Дудина Ю.В., Калиниченко С.Г., Мотавкин П.А. Состояние ГАМК-ергических интернейронов височной коры при экспериментальной эпилепсии // Эпилепсия: прил. к журн. неврологии и психиатрии им. Корсакова. 2006. № 1. С. 83-88.
6. Калиниченко С.Г., Дудина Ю.В., Дюйзен И.В., Мотавкин П.А. Индукция NO-синтазы и глиального кислого фибриллярного белка в астроцитах височной коры крыс с аудиогенной эпилептиформной реакцией // Морфология. 2004. № 2. С. 68-73.
7. Калиниченко С.Г., Дудина Ю.В., Мотавкин П.А. Нейроглиеформные клетки: нейрохимическая характеристика, пространственная организация и роль в тормозной системе новой коры // Цитология. 2006. Т. 48, № 6. С. 508-514.
8. Охотин В.Е., Калиниченко С.Г., Дудина Ю.В. NO-ергическая трансмиссия и NO как объемный нейропередатчик // Успехи физиол. наук. 2002. Т. 33, № 2. С. 41-55.
9. Светухина В.М. Височная кора // Арх. анатомии, гистологии, эмбриологии. 1962. Т. 42, № 2. С. 31.
10. Camandola S., Cutler G., Gary D.S. et al. Supression of calcium release from inositol 1,4,5-triphosphate-sensitive stores mediates the anti-apoptotic function of nuckear factor-kB // J. Biol. Chem. 2005. Vol. 23. P. 22287-22296.
11. Chen S., Kobayashi M., Honda Y. et al. Preferential neuron loss in the rat piriform cortex following pilocarpine-induced status epilepticus // Epilepsy Res. 2007. Vol. 74. P. 1-18.
12. Cheung E.C., McBride H.M., Slack R.S. Mitochondrial dynamics in the regulation of neuronal cell death // Apoptosis. 2007. Vol. 12. P. 979-992.
13. Culmsee C., Plesnila N. Targeting Bid to prevent programmed cell death in neurons // Biochem. Soc. Trans. 2006. Vol. 34, No. 6. P. 1334-1340.
14. Danial N.N., Korsmeyer S.J. Cell death: critical control points // Cell. 2004. Vol. 116. P. 205-219.
15. Domeniconi M., Hempstead B.L., Chao M.V. Pro-NGF secreted by astrocytes promotes motor neuron cell death // Mol. Cell Neurosci. 2007. Vol. 34, No. 2. P. 271-279.
16. Estovez A.G., Spear N., Manuel S.M. et al. Nitric oxide and superoxide contribute to motor neuron apoptosis induced by trophic factor deprivation // J. Neurosci. 1998. Vol. 18. P. 923-931.
17. Greene L.A., Liu D.X., Troy C.M., Biswas S.C. Cell cycle molecules define a pathway required for neuron death in development and disease // Biochim. Biophys. Acta. 2007. Vol. 1772, No. 4. P. 392-401.
18. Henshall D.C. Apoptosis signaling pathways in seizure-induced neuronal death and epilepsy // Biochem. Soc. Trans. 2007. Vol. 35. P. 421-423.
19. Henshall D.C., Chen J., Simon R.P. Involvement of caspase-3-like protease in the mechanism of cell death following focally evoked limbic seizures // Neurochem. 2000. Vol. 74. P. 1215-1223.
20. Henshall D.C., Simon R. Epilepsy and apoptosis pathways // J. of Cerebral Blood Flow and Metabolism. 2005. Vol. 25. P. 1557-1572.
21. Kikland R.A., Franklin J.L. Bax affects production of reactive oxygen by the mitochondria of non-apoptotic neurons // Exp. Neurol. 2007. Vol. 204. P. 458-461.
22. Kondratyev A., Gale K. Latency to onset of status epilepticus determines molecular mechanisms of seizure-induced cell death // Brain Res. Mol. Brain Res. 2004. Vol. 121. P. 86-94.
23. Lasso Pirot A., Fritz K.I., Ashraf Q.M. et al. Effects of severe hypocapnia on expression of bax and bcl-2 proteins, DNA fragmentation, and membrane peroxidation products in cerebral cortical mitochondria of newborn piglets // Neuropathology. 2007. Vol. 91, No. 1. P. 20-27.
24. Liou A.K.F., Clark R.S., Henshall D.C. et al. To die or not to die for neurons in ischemia, traumatic brain injury and epilepsy: a review on the stress-activated signaling pathways and apoptotic pathways // Prog. Neurobiol. 2003. Vol. 69. P. 103-142.
25. Narkilahti S., Nissinen J., Pitkanen A. Administration of caspase 3 inhibitor during and after status epilepticus in rat: effect on neuronal damage and epileptogenesis // Neuropharmacology. 2003. Vol. 44. P. 1068-1088.
26. Schindler C.K., Pearson E.G., Bonner H.P. et al. Caspase-3 cleavage and nuclear localization of caspase-activated DNase in human temporal lobe epilepsy // J. Cereb. Blood Flow Metab. 2006. Vol. 26. P. 583-589.
27. Shinoda S., Araki T., Lan J.Q. et al. Development of a model of seizure-induced hippocampal injury with features of programmed cell death in the BALB/c mouse // Neurosci. Res. -2004. Vol. 76. P. 121-128.
28. Smith M.I., Deshmukh M. Endoplasmic reticulum stress-induced apoptpsis requires bax for commitment and Apaf-1 for execution in primary neurons // Cell Death Differ. 2007. Vol. 14, No. 5. P. 1011-1019.
29. Spencer S. Epilepsy: clinical observations and novel mechanisms // Lancet Neurol. 2007. Vol. 6. P. 14-16.
30. Tejada S., Sureda A., Roca C. et al. Antioxidant response and oxidative damage in brain cortex after high dose of pilocarpine // Brain Res. 2007. Vol. 71. P. 372-375.
Review
For citations:
, , Motavkin P.A., Dudina Yu.V. MORPHOLOGICAL AND BIOCHEMICAL ASPECTS OF APOPTOSIS IN CASE OF TEMPORAL LOBE EPILEPSY IN ADULTS AND ANIMALS. Pacific Medical Journal. 2010;(1):8-12. (In Russ.)
Views:
222
Email this article 